近日，实验室副主任刘劲松研究员课题组和张长生课题组合作，解析了ElaGT对称加糖的机制，成果以“Substrate-induced dimerization of elaiophylin glycosyltransferase reveals a novel self-activating form of glycosyltransferase for symmetric glycosylation”发表在国际晶体学会期刊Acta Cryst. D Struct Biol（IF：5.699）上。

Elaiophylin（洋橄榄叶素）是具有C2对称性的天然大环内酯类抗生素，两端各有一个脱氧糖基。该抗生素结构新颖，具有广谱的抗菌活性，并且对甲氧西林耐药金黄色葡萄球菌、以及多重耐药、广泛耐药的结核分枝杆菌等多种耐药菌均具有较强的抗菌活性。ElaGT（elaiophylin glycosyltransferase）是中科院南海海洋所张长生课题组克隆得到的负责elaiophylin糖基对称转移的酶，是潜在的酶学工具，但目前尚没有这种对称加糖的催化机制的报道。

研究通过解析4种状态的ElaGT的结构发现ElaGT在底物诱导下可以形成一种具有连续通道的二聚体，该通道长度可允许一个Ela分子在通道内穿梭。进一步的结构分析和生化实验发现，该二聚体的组装方式与激活子依赖型糖基转移酶中酶和配体的作用模式类似，其二聚界面可以间接调控糖基结合位点。因此，该酶可能采用的是一种自激活二聚化模式识别并催化糖基转移，而该界面可能是潜在的酶活以及底物特异性的调控位点。该研究为合成具有更好抗菌活性的新颖类似物提供新思路。

ElaGT结合底物后形成一个具有连续通道的二聚体，可以让一个Ela分子在里面穿梭

实验室刘劲松课题组副研究员许婷婷以及助理研究员甘庆庆为该文的共同第一作者，刘劲松研究员为通讯作者。该研究获得实验室、中科院青促会、广东省生物医药计算重点实验室、广东省自然科学基金等项目的经费支持。

论文原文：https://onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1107/S2059798322008658?sentby=iucr